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随着对AMPK蛋白研究的深入，人们发现其在能量代谢、压力应激和寿命等方面都有重要的调控作用，对其功能的进一步研究也受到越来越广泛的关注。秀丽隐杆线虫AMPKα催化亚基AAK-2功能缺失后会导致寿命缩短，热敏感等表型，揭示了AAK-2在热应激中的重要功能。为了进一步探究线虫中AAK-2在压力应激过程中的调控机制，本文检测了热激处理前后野生型虫株中aak-2mRNA水平，并比较了几种热激蛋白的基因表达水平在野生型及aak-2缺失突变株中的差异。RT-qPCR实验显示aak-2 mRNA水平在经过20小时非致死温度热处理后显著上调。热激处理都可以显著上调野生型及aak-2缺失突变株中几种热激蛋白的基因表达水平，暗示AAK-2在热应激中的功能可能不是通过调控热激蛋白的基因表达水平来实现的。同时，本论文通过免疫沉淀技术分离出在压力条件下可能与AAK-2特异结合的相互作用蛋白，并进一步确认AAK-2与它们之间的相互作用，试图通过对AAK-2相互作用蛋白功能的分析，来进一步揭示AAK-2在压力应激中的作用。我们对分离到的一个AAK-2的可能作用蛋白ANT-1.1进行了研究，发现ant-1.1 RNAi敲降可增强热抗性，并依赖于热激蛋白因子HSF-1。RT-qPCR结果显示HSP16.2 mRNA基底表达水平的上调可能是ant-1.1 RNAi敲降热抗性增强的原因之一。本研究虽然多次尝试在体外或体内来验证AAK-2与ANT-1.1间的相互作用，但都由于各种已知或未知的原因未能证明它们之间存在特异结合，还有待今后优化实验条件来得出确切的结论。本研究揭示了AAK-2和ANT-1.1参与热抗性调控过程的部分机制，为秀丽隐杆线虫压力应激反应调控提供了新的启示。鉴于AMPK和ANT蛋白在进化上的保守性，本文的研究工作将有助于人们认识其他物种中应激调控的可能作用机制。