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磷脂双分子层的Nanodiscs，是一种新型的生物膜模型，为膜蛋白提供了一种近似于天然状态的生物膜环境。Nanodiscs由膜支架蛋白(MSP)包裹磷脂组成，两分子MSP单体头尾相接、螺旋与膜平面平行围绕磷质双层膜，可以通过改变MSP的长度来调节Nanodiscs的尺寸大小。本实验通过基因工程的方法截短了MSP蛋白，组装为小Nanodiscs，相对于传统的Nanodiscs，小Nanodiscs直径更小，NMR滴定实验表明小Nanodiscs是研究蛋白SNX11与磷脂PI(3)P相互作用的有力工具。同时，对于分选连接蛋白(Sorting Nexin，SNX10)与磷脂PI(3)P相互作用的研究，为SNXs脂结合特异性与其细胞定位之间关系提供了答案。另外，我们还利用杆状病毒昆虫表达系统表达了人类隐花色素（Homosapiens Cryptochrome，HsCRY1），为该蛋白的结构功能研究奠定了基础。 本论文的工作主要包括三部分: 1.小Nanodiscs组装及应用的研究。我们克隆了一段截短的突变△MSP基因，并且建立了高效可靠表达纯化△MSP蛋白的方法，通过调节△MSP:lipid的比例获得了粒子大小不同的Nanodiscs，其中小Nanodiscs具有较高的稳定性，NMR滴定实验表明小的Nanodiscs是研究蛋白SNX11与磷脂PI(3)P相互作用的有力工具。本实验在以往工作的基础之上对小Nanodiscs的组装做了有益的尝试，拓宽了对Nanodiscs这种类膜体系的认识。 2.分选连接蛋白Sorting Nexin10(SNX10)与磷脂PI(3)P的相互作用。本实验在大肠杆菌中表达纯化了SNX10蛋白，通过liposome pulldown、ITC以及HSQC滴定实验证实了SNX10可以与PI(3)P相互作用，为SNX10是否通过被PI(3)P招募至囊泡上行使生物功能提供了依据。 3.人类隐花色素蛋白(HsCRY1)昆虫表达系统的建立及其与FAD结合状态的研究。我们构建了表达HsCRY1蛋白及其色氨酸突变蛋白的杆状病毒-昆虫表达系统，并通过核磁共振的方法发现色氨酸突变位点会对蛋白与FAD的结合产生影响，填补了HsCRY1蛋白结构功能研究的空白并为后续研究奠定了基础。