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SUMO化修饰是一个共价结合到各种各样的目的蛋白的翻译后修饰。与泛素化一样，SUMO化修饰需要经过一系列的酶催化反应来完成修饰，最后在特异性的歧化酶的作用下去SUMO化。与泛素化不同的是：SUMO化修饰后并不像泛素化那样是促进蛋白的降解。SUMO修饰后对蛋白的功能的影响主要是以下几个方面：蛋白在细胞内的定位、与其他蛋白的相互作用、影响蛋白的转录激活等等。最近，有文章报道MDA5能够被泛素化修饰，并能够导致其降解。作者通过序列分析发现MDA5上有几个经典的SUMO化修饰位点。通过免疫沉淀实验，作者证明了MDA5能够被SUM01修饰。一般情况下，被SUMO修饰的蛋白都能够与SUMO系统的唯一的E2酶Ubc9相互作用。作者用免疫共沉淀的方法证实了MDA5能够与Ubc9相互作用。MDA5对于识别polyl：C是必须的，作者通过实验发现SUMO修饰与否对于MDA5结合polyI：C没有差异。但是，作者发现用polyI：C或者仙台病毒刺激能够增强MDA5的SUMO化修饰。MDA5被SUMO化后的功能是什么？通过IFN-β的报告基因实验。作者发现了经过SUM01修饰的MDA5能够更进一步增强IFN-β报告基因。这种增强是通过SUMO化修饰增强MDA5的稳定性和与Cardif的相互作用的实现的。SUMO化修饰的E3酶具有增强目的蛋白的SUMO化水平。作者通过免疫沉淀的方法发现PIAS2a、2B能够增强MDA5的SUMO化。SUMO化的连接酶E3一定与底物存在直接的相互作用。作者用免疫共沉淀的方法证实了PIAS2a、2B与MDA5在细胞内存在直接的相互作用。从而证实了PIAS2a、28就是MDA5的SUMO化连接酶。