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本文在曾提出的状态方程基础上通过引入新的特征参数[βi(i=1-4)]，以Xrβi的形式来代表蛋白组分对单分子膜性质的影响，并提出因子I，[I=(4Пi=1βi)1/4]，其大小反应了两个组分之间的作用力强弱；将新的混合规则引用到曾的状态方程可以对蛋白质-脂类双组分单分子膜π-A等温线有较好的描述。其中对于SP-C/DPPC，SP-C/DPPG，SP-B/DPPC，SP-B/DPPG组成单分子膜，用新混合规则得到的平均误差是大约是11.41％，并且发现蛋白质和磷脂之间的相互作用的大小顺序为，SP-C/DPPG＞SP-B/DPPG＞SP-C/DPPC＞SP-B/DPPC。另外，人工合成了13个氨基酸残基的SP-C的N末端，比较了棕榈酰基化和非棕榈酰基化的π-A等温线，用曾的方程进行了描述。单分子膜压缩过程中，磷脂分子自身的构象和分子的取向是不断进行调整的，借助于Gaussian软件可以优化得到磷脂分子在最自由状态下的结构和对应的分子能量。根据能量守恒和等温压缩曲线得到的表面能变化，可以推测出磷脂分子在压缩过程中对应的结构和能量的关系曲线。同时，根据单分子膜压缩过程中分子面积的变化和根据前面得到的磷脂分子结构，确定对应某个分子面积的磷脂分子取向，从而得到压缩过程中完整的分子空间构象和取向变化机理并解释特征面积参数(Ai，At，Alc和Af)的分子构象和取向。