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翻译调控肿瘤蛋白(Translationally controlled tumor protein，TCTP)是一种广泛存在于各种真核生物中的蛋白，它具有钙离子及微管蛋白结合能力，能促进免疫细胞释放组胺等物质而引起炎症反应，其表达在转录和翻译两个层面上受到多种因素的调控。大量研究表明，TCTP作为一种持家蛋白，参与很多细胞生理过程，包括细胞生长、细胞周期的进行、恶性迁移、抗逆、抗凋亡，并且表现胞外细胞因子活性。
在对家蚕蛹cDNA文库测序中，发现一个编码家蚕TCTP的cDNA序列。生物信息学分析发现，该cDNA序列全长为770 bp，含有一个长519 bp的开放阅读框(ORF)，其编码的蛋白质为家蚕翻译调控肿瘤蛋白(Bombvx mori translationally controlled tumorprotein，BmTCTP)，全长172个氨基酸残基，预测相对分子质量为19.8 kDa，等电点为4.54。
PCR扩增得.BmTCTP完整ORF，经BamHI和Xho I双酶切后，插入质粒pET-28a(+)的相应酶切位点，构建重组融合蛋白表达载体pET-28a(+)-BmTCTP，经PCR、酶切鉴定以及测序分析证实重组正确。将构建的重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3)菌株感受态细胞，筛选得重组菌株后以IPTG诱导表达，裂解菌作SDS-PAGE分析，在30 kD处有一浓集的特异性蛋白条带，表达量可达菌体总蛋白的50﹪左右。融合蛋白以可溶形式存在，超声波裂解菌体后离心收集上清液，采用镍离子亲和层析柱纯化重组融合蛋白rBmTCTP。以该融合蛋白为抗原免疫雄性新西兰兔制作了多克隆抗体，ELISA检测该抗体血清的效价可达到1：16000左右。对蚕蛹总蛋白作免疫印记实验，在25kDa处有特异阳性条带，可能是蛋白本身呈酸性或存在修饰的缘故。随后以多克隆抗体为工具，对BmTCTP进行亚细胞定位、蚕蛹发育不同时期表达情况分析、蚕蛹组织定位实验，发现BmTCTP存在于家蚕BmN细胞的胞质中，在蚕蛹发育各个时期都有，且在末期表达量增加，主要定位于蚕蛹中肠与体壁间的组织、中肠壁和中肠腔。