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本文主要是关于极端嗜热菌Pyrococcus furiosus的小热休克蛋Pfu-sHSP和热休克蛋白Pfu-HSP60的研究：
(1)Pfu-sHSP的克隆表达和纯化。
PCR扩增Pfu-sHSP基因，克隆于质粒pET21中。在BL21-Codonplus(DE)3-RIL中能大量表达。超声破碎离心取沉淀，再85℃水浴溶解，再过阴离子交换和凝胶过滤柱，纯度90％以上。
(2)Pfu-sHSP的功能和性质研究。
很少报道小热休克蛋白对其它酶活性抗热性有保护作用。Pfu-sHSP具有对Taq DNA聚合酶，DNA限制性内切酶及溶菌酶活性在较高温度下的保护作用，能防止溶菌酶高温下的凝聚，Pfu-sHSP有潜力作为一些酶在高温下的稳定剂。Pfu-sHSP能提高细菌自身在高温F的存活率，可能可用于改善细菌的耐热性能。
(3)Pfu-HSP60的克隆、表达和纯化。
PCR扩增基因组中Pfu-HSP60基因，插入质粒pET-21，转化入BL21-Codonplus(DE)3-RIL，0.1mMIPTG诱导2h，得到可溶性高表达，经超声、离心、上清90℃加热、离心，再经阴离子交换、凝胶过滤柱， Pfu-HSP60纯度为90％以上，总得率为28.0％。
(4)Pfu-HSP60的功能和性质研究。
研究发现ATPase活性大小依赖于温度，离子，pH，核苷酸种类等。很少有发现古细菌HSP60有ATPase双别构作用，对Pfu-HSP60的ATPase动力学曲线进行研究，发现Pfu-HSP60 ATPase有一定的双别构效应。发现Pfu-HSP60有分子机器的功能，在ATP的存在下，能防止溶菌酶的热变性。
首次证明ADP对Pfu-HSP60 ATPase活性有明显的反馈抑制作用，并研究了其反馈抑制对Pfu-HSP60 ATPase酶动力学的影响，ADP对Pfu-HSP60 ATPase的抑制作用是一种竞争性抑制作用。ADP对Pfu-HSP60 ATPase的抑制作用也影响了其作为分子伴侣的功能。