【摘 要】
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糖蛋白是一类广泛存在于真核生物中，由寡糖和多肽链共价修饰连接而形成的重要生理活性物质，绝大多数以N-糖基化的形式将寡糖部分(N-glycan)连接到目的蛋白上。目前植物中对糖生
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糖蛋白是一类广泛存在于真核生物中，由寡糖和多肽链共价修饰连接而形成的重要生理活性物质，绝大多数以N-糖基化的形式将寡糖部分(N-glycan)连接到目的蛋白上。目前植物中对糖生物学的研究方向之一是鉴定和克隆N-glycan合成途径上的关键酶基因，并对其进行生化功能的研究。研究工作从EMS诱变的水稻突变库中筛选出一个短根突变体，图位克隆发现由于基因座LOC_Os01g69210上基因的开放阅读框中224bp处C到A的单碱基替换突变，导致蛋白序列上第75个氨基酸由丙氨酸变为天冬氨酸。等位基因T-DNA插入突变体和转基因互补试验证实其参与水稻根系的发育。该基因编码一个甘露糖基寡糖类葡糖苷酶（mannosyl-oligosaccharide glucosidase，MOGS），和拟南芥的GCS1同属于糖基水解酶GH63家族，其在N-glycan合成中的功能是负责切除由脂质多萜醇Dol转移到目的蛋白上的寡糖链最末段的葡萄糖残基。通过对突变体osmogs表型鉴定以及生理生化水平的分析，主要研究结论如下: (1)突变体的根系发育受阻。细胞周期标记基因OsCYCB1;1的启动子融合GUS转基因染色发现，突变体侧根原基起始正常，但伸长受到抑制，同样根尖伸长区缩短及分生区中细胞分裂减弱，根尖纵切也表明了这一点。 (2)突变体根表皮细胞分化异常。突变体根表皮层细胞排列松散并且有膨大的突起，纤维素合成下降，细胞壁的结构发生改变，根毛细胞无法正常生长。 (3)突变体N-glycan合成异常。凝集素伴刀豆球蛋白A和辣根过氧化物酶抗体检测根中蛋白的N-糖基化水平，发现突变体蛋白糖基化水平显著降低。MALDI-TOF-MS对N-glycan寡糖谱分析，突变体中的高甘露糖型N-glycans合成下降，而末端带有3个葡糖残基的甘露糖型N-glycans在突变体里积累。 (4)突变体生长素信号减弱。突变体对生长素不敏感，生长素报告基因DR5∷GUS的响应减小。对生长素运输载体ATP binding cassette B(ABCB)糖基化检测发现突变体ABCB的糖基化水平下降导致根生长素含量和极性运输减少。 我们的结果显示OsMOGS参与了水稻的N-glycan合成，对建立并维持生长素极性运输介导的根系生长素浓度梯度和根系的生长发育过程起重要作用。
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