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金黄色葡萄球菌(Staphylococcus aureus)，是广泛存在于人群中的一种革兰氏阳性(G+)条件致病菌，可以引起一系列疾病，如表皮感染、心内膜炎、骨髓炎等。金黄色葡萄球菌表面有一类细胞壁锚定蛋白(cell wall-anchored，CWA)，这种蛋白通常可以识别宿主表面分子，与宿主表面分子发生相互作用，从而介导一些粘附机制帮助金黄色葡萄球菌粘附到宿主细胞表面引起宿主感染。SdrC（serine-aspartate repeat-containing protein C）蛋白作为CWA蛋白家族的一员，主要功能在于可以通过蛋白自身的二聚化作用促进金葡菌生物膜形成，帮助细菌在宿主表面的增殖。来源于人神经元细胞上的β轴突蛋白(β-neurexin)可以与SdrC蛋白发生相互作用，而且这种相互作用可以抑制SdrC蛋白介导的生物膜形成，减缓金黄色葡萄球菌对宿主的感染。 目前，SdrC蛋白功能研究主要是指对其功能结构域的研究，SdrC功能结构域是A结构域，包括N1、N2和N3三个亚结构域，已有的报道证明N1结构域在溶液中会出现降解现象，因此本研究中利用大肠杆菌异源表达系统表达了SdrCN2N3蛋白，经Ni-NTA和凝胶过滤层析获得了均一性好的蛋白，采用气相扩散法获得了SdrCN2N3蛋白的晶体并通过X射线晶体衍射技术获得了SdrCN2N3蛋白的晶体结构。从其整体结构来看SdrC蛋白的晶体结构是由两分子的SdrCN2N3蛋白组成，两个分子之间形成了一个相互作用界面，其中N2和N3结构域分别是由多个β折叠片组成，N2和N3之间形成了一个DE variant(Dev)-IgG样折叠方式与CWA蛋白家族内的MSCRAMM(Microbial Surface Component Recognizing Adhesive Matrix Molecule)蛋白的折叠方式相同。体外，通过分子尺寸排阻色谱多角光散射(SEC-MALS)联用技术验证了SdrCN2N3蛋白的聚集状态，同时表达了SdrCA和SdrCAB1并验证了两者的聚集状态，结果显示所有不同形式的SdrC蛋白在溶液状态下均以单体形式存在。在研究SdrC蛋白二聚体形成的同时，我们还研究了SdrC与来源于β-neurexin蛋白的多肽(Nrx18)的相互作用，通过GST-pull down及ITC实验未检测出两者的相互作用，未找到两者发生相互作用的最佳条件，分析原因可能包括以下几点:其一，体外的GST-pull down及ITC实验的溶液环境不利于两者的相互作用;其二，研究相互作用时SdrC蛋白均为截短片段，非完整片段，考虑该蛋白其他结构域会影响其与Nrx18小肽的相互作用;其三，在验证相互作用时，对SdrC蛋白和Nrx18小肽的浓度未进行摸索。 SdrC蛋白的生物学功能是促进细菌生物膜的形成，这种生物功能依赖于SdrC蛋白的二聚化的形成。通过解析的SdrC蛋白的结构为二体结构，为SdrC蛋白促进细菌生物膜形成提供了依据。SdrCN2N3结构的解析也为Nrx18与SdrC蛋白复合物结构的研究提供了研究基础，此外，也进一步地完善了MSCRAMM蛋白家族结构方面的研究。