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蛋白质是生命科学研究的主要内容之一，它参与生命体每一步反应和活动，对于生命遗传密码的翻译、信息的转录、DNA的复制等都是密切和必不可少的。蛋白质的定量测定是研究蛋白质的基础。同时，蛋白质含量的测定在药物、食品及临床分析中也具有重要作用。因此，快速、简便、灵敏、干扰少的蛋白质定量测定方法具有重要的应用价值。电化学方法具有快速、简便、灵敏、不受溶液颜色影响等优点，因此，本论文采用极谱分析法研究蛋白质的电化学行为及应用。 本论文研究：金属离子铜（Ⅱ）、锑（Ⅲ）、铅（Ⅱ）分别与蛋白质的的反应及反应产物的极谱吸附波，并用该波测定蛋白质的含量。 1．蛋白质—铜（Ⅱ）配合物极谱吸附阳极波的研究及其应用 在0.05mol/LH2SO4介质中，牛血清白蛋白（BSA）、人血清白蛋白（HSA）、溶菌酶（Lyso）等蛋白质—铜（Ⅱ）的配合物在单扫示波极谱上于-0.45V（vs.SCE）处产生灵敏的吸附阳极波。该波的一阶导数波高与BSA、HSA的浓度在1.5×10-8-9.0×10-7mol/L范围内呈现性关系，相关系数分别为RBSA=0.9991，RHSA=0.9992，检测限均为1.5×10-9mol/L。与Lyso的浓度在7.0×10-8-3.0×10-6范围内呈线性关系，相关系数RLyso=0.9994，检测限为1.4×10-8mol/L。利用该波成功测定了人血清样品的含量。研究确定该波为1:1的蛋白质-铜配合物在电极上吸附氧化而产生的。 2．蛋白质在锑（Ⅲ）、氢氧化钠溶液中的极谱吸附波的研究及其应用 在0.08mol/LNaOH溶液中，BSA、HSA、Lyso等蛋白质与Sb（Ⅲ）发生缓慢反应，在沸水浴中加热混合溶液可加快反应的进行。其反应产物在0。L巨霎昌1 艺下L于／二：入十＼”、。。。八卜SZER 三IH日三ZS o．74V（ys．SCE）处产生一个极谱吸附波。该波的一阶导数波高与BSA、HSA的 浓度在 3．OX 10义 4．SX 10－6mo－6mol儿范围内呈现性关系，相关系数R均为 0．9996， 检测限均为7．5X10－of／卜与LyS。的浓度在正．4X10“－2．IX10”Illol儿范围 内呈现性关系，相关系数 R为 0．9992，检测限为 3．5 X 10－－ha。l儿。利用该波测 定了人血清样品的含量，与经典的考马斯亮蓝法测定的结果一致。研究得出该 波为锑的配合物在电极上吸附还原而产生的。 3．铅（11）一变性蛋白质极谱吸附波的研究及其应用 在0．smo 1／LNaOH介质中，BSA、HSA、Lyso等蛋白质与沁m)的馄合溶液， 于拂水浴中反应5分钟，其反应产物在l．63V（ys．SCE）处产生一个尖锐的极谱 吸附波，加入0．02％四丁基碘化胺后，可以消除其后游离铅峰对它的影响，灵敏 度明显的提高。该波的一阶导数波高与 BSA、HSA的浓度在 7．5 X 10十－3．0 X 10－hi几范围内呈现性关系，相关系数分别为他d．9995，彻＝(．9990，检测 限均为 3．0X10－‘omOI／L，；与 LyS。的浓度在 1．4X10－’－1．3X10haol儿范围内 呈线性关系，相关系数为 0．9997，检测限为 7．0 X 10－－ha。1／L。利用该波测定了 人血清样品的含量，获得了满意的结果，研究了该波为铅的结合物在电极上吸 乡 附还原而产生的。