【摘 要】
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本文通过5’-RACE和3’-RACE方法克隆了西双版纳地区的卵黄萤Luciola ovalis和端黑萤Luciola terminalis两种荧光素酶基因。两个荧光素酶基因被连接到pET-15b载体上并在BL21(
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本文通过5’-RACE和3’-RACE方法克隆了西双版纳地区的卵黄萤Luciola ovalis和端黑萤Luciola terminalis两种荧光素酶基因。两个荧光素酶基因被连接到pET-15b载体上并在BL21(DE3)菌株中表达。L.ovalis荧光素酶基因的开放阅读框有1635个碱基，编码一个544个氨基酸的蛋白。L.terminalis荧光素酶基因有一个1647bp的开放阅读框，编码一个548个氨基酸的蛋白。它们的氨基酸序列和北美萤火虫(Photinus pyralis)的氨基酸序列分别有65.3％和65.9％的相似性，而彼此之间又有73.5％的相似性。两种在大肠杆菌中表达的荧光素酶均有很高的活性，它们的最大发光波长分别是566 nm和563 nm。同时表达的四种荧光素酶(L.ovalis、L.terminalis、Hotaria parvula和Pyrocoelia miyako)在不同pH下活性变化很大，四种荧光素酶在pH6.5-7.5之间有比较高的活性，其中L.ovalis和P.miyako两种荧光素酶在pH7.0时活性最高，而另两种在pH7.5时活性最高。当pH大于8.0时，这四种荧光素酶的活性都散失很快，可见它们对pH变化非常敏感。
序列分析和结构模拟发现，荧光素酶活性位点周围有六个非常保守的结构域，这六个保守区域包含了大多数在催化发光反应中与底物荧光素和ATP结合的氨基酸。L.terminalis萤火虫荧光素酶的三级结构与L.cruciata荧光素酶晶体结构非常相似，而L.ovalis荧光素酶的三级结构在AMP结合位点附近有两个偏离的环。
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