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雌激素是人类及动物体内最重要的激素之一，具有十分广泛的生理功能。雌激素主要通过与雌激素受体(Estrogen receptor，ER)结合而发挥作用。ER分为ERα和ERβ两种亚型，两者结构极其相似。
本研究将构建两种雌激素受体表达载体，一种是构建原核表达载体，获得ERα/ERβ及其LBD结构域表达蛋白，另一种是构建雌激素受体ERα/ERβ与EGFP基因融合的植物表达载体。本研究得到了以下的结果：
(1)构建了pRSET、pThioHis、pET32、pET43、pGEX系列的ERα/ERβ及其LBD结构域原核表达载体。在E.coli菌株BL21中进行诱导表达，结果显示：构建于pRSET和pThioHis载体的ERα和ERα-LBD很少有表达，ERβ和ERβ-LBD在大部分载体中都以包涵体形式表达；构建于pET32载体的ERα成功表达出以可溶性形式存在的重组融合蛋白，蛋白大小为86KD，其中目的蛋白为66KD;构建于pET43的ERβ成功表达出可溶性重组融合蛋白，蛋白大小为120KD，其中目的蛋白为60KD；两种融合蛋白均带有His·tag和S·Tag融合标签.
(2)将表达的ERα和ERβ可溶性蛋白进行western blot检测，结果显示目标蛋白都具有雌激素受体的结合位点，证实其为雌激素受体蛋白。杂交结果显示两条条带，说明蛋白有一定程度的降解。
(3)将表达的ERα和ERβ可溶性蛋白进行His·tag和S·Tag亲和纯化。S·Tag纯化效果较好。肠激酶切掉重组融合蛋白融合部分后，获得了相应的ER蛋白。采用考马斯亮蓝法测定纯化蛋白浓度，ERα蛋白为0.181mg/ml，ERβ蛋白为0.131mg/ml。两种蛋白总量分别为ERα蛋白0.90mg和0.65mg。可进行下一步研究。
(4)构建了含有ERα/ERβ基因分别与EGFP基因融合的植物表达载体，并通过三亲杂交转化到根癌农杆菌。为下一步拟南芥的遗传转化做好了准备。