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蓝细菌和红藻的捕光复合物藻胆体中含有大量的酶催化形成的色素化藻胆蛋白。目前已知3类不同的藻胆蛋白裂合酶特异性催化藻胆蛋白色素化。S/U型裂合酶催化藻胆色素不仅可以结合到别藻蓝蛋白的Cys81,也可以结合到藻蓝蛋白、藻红蛋白和藻红蓝蛋白β亚基的Cys82。T型裂合酶特异性催化藻胆色素与藻蓝蛋白和藻红蓝蛋白β亚基的Cys153结合。E/F型裂合酶特异性负责藻蓝蛋白和藻红蓝蛋白α亚基的Cys84结合藻胆色素。与S/U型和T型裂合酶不同,E/F型裂合酶还具有去色素化活性。此外,E/F型裂合酶中有一亚类具有藻胆色素异构化的活性。裂合酶CpcS和CpcT的结构在无色素或有色素的条件下分别被解析,但其结构都是β桶形,与脂肪酸结合蛋白的结构类似。尽管E/F型裂合酶早在25年前就被发现,但是至今其蛋白结构仍然未知。本研究以1.89?的分辨率解析了来自于Nostoc sp.PCC7120的裂合酶CpcE/F的结构。CpcE和CpcF亚基都是扭曲的星月形的α-螺线管形结构。CpcE由15个α-螺旋组成,CpcF由10个α-螺旋组成。CpcE的内（凹面）层螺旋和CpcF的外（凸面）层螺旋围成一个洞。根据CpcE/F复合物两个亚基界面处和洞内部的氨基酸位点突变结果,模拟得到了PCB:CpcE/F复合物的结构。以CpcE/F为模板模拟得到高同源性的裂合酶PecE/F的结构,但PecE/F具有异构化活性。保守的H87C88基序位于PecF亚基的h20和h21之间的loop上,这个保守基序被证实是PecE/F实现异构化活性所必需的,同时也支持了假说:Cys88与藻蓝胆素PCB的C10的亲核加成诱导了PCB异构化为藻紫胆素PVB。此外,与藻胆体降解有关的非漂白蛋白NblB的结构也以CpcE为模板模拟得到。为了得到更多的有关裂合酶催化机制的信息,本研究模拟了两种裂合酶CpcE/F和PecE/F分别和底物的相互作用模型。根据这些docking模型可以得出,色素分子结合藻胆蛋白的Cys84时,需要与之接触的藻胆蛋白的螺旋-螺旋之间松散以允许色素转移到结合位点。CpcE/F不仅可以催化脱辅基藻蓝蛋白CpcA结合PCB,也可以催化PCB从色素化蛋白PCB-CpcA上分离。考虑到反应的可逆性,本文提出一种假设:在色素化和去色素化时,色素分子向不同的方向移动。色素化时色素PCB向CpcE亚基方向移动,这个移动促进了PCB和CpcA的结合;相反的,去色素化时色素PCB向CpcF亚基方向移动,从而导致色素PCB的分离。位于CpcF亚基上方的CpcE的N端手臂序列阻碍了色素的移动,从而可以解释N端截短后去色素化活性增强。本研究解析了首个E/F型裂合酶的结构,从而补全了藻胆蛋白裂合酶家族的结构和催化机制,这将有助于更好地理解藻胆蛋白裂合酶如何参与蓝细菌捕光复合物的组装。此外,裂合酶CpcE/F具有特有的去色素化活性,这种活性与藻胆体的降解有关:比如在营养缺失条件下藻胆蛋白发生降解,或光照发生变化时藻胆体重构,这为研究藻胆体的降解提供了一个新的思路。