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线粒体是一个处于动态融合与分裂的变化的细胞器，其融合与分裂对其生理功能起着非常重要的作用。其中Mfn1蛋白是介导调控线粒体融合的重要分子之一。目前关于Mfn1在介导线粒体融合时，如何被调控尚不完全清楚，本研究对Gβ2蛋白通过Mfn1调控线粒体融合的分子机制作初步探讨。
我们通过酵母双杂交技术，成功利用Mfn1蛋白的241-387氨基酸序列，从胎肝文库中发现一靶蛋白--Gβ2蛋白。Gβ2蛋白是异源三聚体G蛋白β亚基家族的同源异构体之一，它可以与Gγ亚基组成二聚体或直接以单体的形式在信号转导中发挥作用。我们实验室通过免疫共沉淀实验的检测，结果发现Gβ2蛋白和Mfh1蛋白在细胞内可以发生直接的相互作用，这表明Gβ2蛋白和调节线粒体融合相关。目前除了传导信号外，关于Gβ2蛋白如何调控线粒体融合机制尚不清楚。
我们首先采用免疫荧光和细胞组分分离的方法证明，Gβ2蛋白部分定位于线粒体上。Gβ2蛋白能够影响线粒体的形态，在外源表达Gβ2蛋白时，细胞的线粒体发生聚集；而Gβ2敲减的细胞中，线粒体形态破碎成短管状和小球状，此系统再恢复Gβ2蛋白的表达则可以恢复线粒体的网络形态。此外，在Mfn1敲除的MEF细胞中恢复表达Gβ2蛋白并不能恢复线粒体的形态。
Gβ2蛋白高表达的细胞中线粒体聚集在核周，提示线粒体可能沿着微管进行了负向的运动。因此我们也观察了Gβ2蛋白对微管的影响。在Gβ2蛋白敲减的细胞中，观察到微管的异常的排列。免疫共沉淀实验的结果也证明Gβ2蛋白和微管会发生相互作用，表明Gβ2蛋白还能通过调节微管的组装从而影响线粒体的运动。综上所述，Gβ2蛋白既可以通过Mfn1蛋白影响线粒体的融合，也可以通过微管影响线粒体运动，从而将线粒体的融合和运动偶联在一起。通过本文的研究，希望对Gβ2蛋白有一个新的认识，并对线粒体的融合和运动之间偶联的分子机制提供一个新的视角。