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在对家蚕蛹cDNA文库测序分析中，发现一个编码家蚕未知功能蛋白的cDNA序列，并将其命名为BmWZ。生物信息学分析发现，该cDNA序列全长为50.bp，含有一个长25.bp的开放阅读框(ORF)，其编码的蛋白质为未知，全长84个氨基酸残基，预测其相对分子质量为9 kD，等电点为4.54。PCR扩增其ORF，回收产物经Bam.I和Hin.III双酶切后，克隆到融合表达载体pET-28a(+)相应的酶切位点上，得到重组质粒pET-28a(+)-BmWZ。经PCR、双酶切鉴定以及测序证明重组正确。将构建的重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3)菌株感受态细胞，用终浓度为0 mM的IPTG诱导重组菌后，超声裂解菌体作SDS-PAGE分析，在13 kD左右的位置有一条特异性蛋白条带，与预期值(融合标签为3 kD，BmW.9 kD)相符，融合蛋白以包涵体形式存在。大量表达时用超声裂解菌体分离并纯化包涵体：对包涵体进行溶解和梯度透析复性；采用亲和层析纯化His-BmWZ融合蛋白。以纯化所得蛋白为抗原免疫雄性新西兰兔，制备了该重组蛋白的多克隆抗体。ELISA检测该抗血清的效价可达到1:6400以上。Westernblotting实验进一步验证了目的蛋白的表达。在亚细胞定位中，发现该蛋白主要存在于在细胞核中。