【摘 要】
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组蛋白泛素化修饰是一种重要的表观遗传信息，广泛参与调控基因表达，DNA损伤修复等重要生物学过程。目前关于组蛋白泛素化修饰的研究主要集中在H2A和H2B，而关于其他组蛋白泛素化
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组蛋白泛素化修饰是一种重要的表观遗传信息，广泛参与调控基因表达，DNA损伤修复等重要生物学过程。目前关于组蛋白泛素化修饰的研究主要集中在H2A和H2B，而关于其他组蛋白泛素化的研究还很少，其修饰位点，调控机制以及功能都不清楚。 本研究借助液相色谱和串联质谱技术(LC-MS/MS)，鉴定了一个全新的组蛋白H3泛素化修饰位点(ubH3Kn)，该修饰广泛存于多种细胞中，暗示了它可能参与了重要的生物学过程。我们通过高内涵筛选系统鉴定出了催化该修饰的泛素连接酶D28，深入研究发现，D28及其同源蛋白D319在体内和体外都可以特异性催化H3Kn的单泛素化修饰。其中，D319在多种细胞系中广泛表达，调控细胞内源的ubH3Kn修饰水平，而D28仅在精子发生过程中大量表达，暗示了D28调控的ubH3Kn修饰在精子发生过程中有重要作用。 为了研究D28的生物学功能，构建了D28基因敲除的小鼠，已得到F0代杂合子。有趣的是，细胞中ubH3Kn修饰的增加会特异性引起H3K9me3整体水平上升，但敲低任一H3K9me3的甲基化转移酶或去甲基化酶都不影响这一效应，暗示ubH3Kn可能同时调控多个H3K9me3的修饰酶。本研究揭示了一个全新的组蛋白泛素化修饰的位点及其调控和功能，加深了对于“组蛋白密码”的认识。
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