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本文以水稻栽培品种镇恢49的低叶绿素b突变体及其野生型为材料,利用蓝色温和胶双向电泳(Blue Native/SDS-PAGE, BN/SDS-PAGE)和普通双向电泳(IEF/SDS-PAGE)对突变体及其野生型水稻类囊体膜蛋白进行了比较研究,结合MALDI-TOF和LC-MS/MS质谱分析,鉴定了野生型和突变体光合机构的差异。然后利用免疫印迹对部分变化的蛋白进行了验证。主要研究结果如下：利用BN/SDS-PAGE结合普通双向电泳分离了类囊体膜蛋白复合物及其附着蛋白,质谱成功鉴定了52个蛋白点。比较分析表明,突变体中LHCII降低了40%,LHCI下降较LHCII更为严重,大约减少了80%左右。同时PSI表达量基本不变,PSII中的蛋白亚基D1、D2、Cyt b559表达量上升,ATP合酶表达量在突变体中也较野生型有所上升。普通双向电泳分离到的蛋白点中H+-transporting ATP synthase,脂钙蛋白(lipocalin),果糖二磷酸醛缩酶(fructose-bisphosphate aldolase),异戊烯转移酶(prenyltransferase)以及PSII稳定和组装因子HCF136 (PSII assembly/stability factor HCF 136)在突变体中表达量上升,而PsaE和8.7 kDa Fe-S蛋白,在突变体中表达量下降。免疫印迹结果显示,光照条件下,突变体LHCII磷酸化水平高于野生型。结果表明,突变体中LHCII的适量减少对PSII的稳定性影响较小,突变体中PSII与PSI比值的增加可能是对LHCII减少的一种补偿,ATP合酶表达量的增加为D1蛋白周转提供更多能量,增加了突变体在强光下PSⅡ的稳定性。HCF136表达量的增加可以提高PSII核心蛋白的稳定性。异戊烯转移酶和脂钙蛋白表达量的增加可以提高突变体抗氧化的水平。突变体中LHCII磷酸化水平在光照条件下高于野生型,有利于突变体光能分配,可以补充LHCI急剧减少的光能吸收不足。由于上述突变体水稻光合作用对热更加敏感,本文同时研究了该突变体水稻热敏感性的分子基础。40℃热处理30min条件下,野生型中PSI二聚体、PSI三聚体以及PSI和PSII的聚合物等超级复合物很快解离,类囊体膜蛋白复合物中光系统Ⅱ最不稳定,捕光天线复合物以及OEC蛋白很快解离。相比之下,PSI相对稳定,其中的PsaE亚基表达量升高,有可能是增加了围绕PSI的环式电子传递,来抵抗热胁迫引起的伤害。ATP合酶表达量上升,提高了ATP产量,可以消除更多的跨膜质子梯度,从而避免热耗散对光合机构造成损伤。铁氧还蛋白辅酶Ⅱ还原酶表达量增加,来抵抗碳同化受到热胁迫的影响,同时果糖二磷酸醛缩酶表达量增加,可能也参与了抵抗高温引起的胁迫反应。与上述结果相比较,叶绿素b减少突变体类囊体膜蛋白显得更加不稳定。突变体类囊体膜上的超级复合物在高温处理时解离速度快于野生型,突变体中LHCI下降引起了PSI稳定性的下降,PSI各亚基对高温处理也显得更加敏感,PsaE表达量在50℃处理时急剧下降,说明突变体中围绕PSI的环式电子流在高温条件下不能发挥抵抗热胁迫的作用。