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胰蛋白酶样丝氨酸蛋白水解酶(trypsin-like serine proteinase)存在于大多数的生物体内，迄今为止，基于氨基酸序列，三级结构，催化残基的序列(丝氨酸残基，组氨酸残基，天门冬氨酸残基)组成至少40个不同的家族类型。这类酶主要包括：凝血酶，纤溶酶，类胰蛋白酶，胰蛋白酶，血清激肽释放酶等。这类酶都具有丝氨酸残基195，组织氨酸残基57，天门冬氨酸残基102，在催化过程中，酶残基中的羟基氧对肽链中的羰基碳进行亲核进攻，进而将肽链水解为两段。近年来对这类酶已经有广泛研究，而且发现它们在一系列的生理过程中起重要作用，如消化，凝血，胚胎发育，免疫应答等过程。蛋白水解酶的串连水解过程是由一系列的非活性的丝氨酸前蛋白和一个能引发相应应答的特异性刺激物组成，串连水解一但被激活，各种前蛋白就会逐步激活，导致迅速不可逆的特异性细胞应答，因此这些酶对维持机体内环境的稳定有着重要作用，一但它们处于不正常状态下，有机体正常的生理条件就可能遭到破坏；正常的有机体会合成一系列抑制剂，来阻止不希望的水解。人体自身的内源性蛋白水解酶抑制剂PI(proteinase inhibitor)就是防止蛋白酶过度激活而导致疾病的一种内源性抑制剂，但由于某种原因使得体内PI水平低于正常值时，酶和其抗体的平衡就被打破了，过量的蛋白酶活化，就导致急慢性胰腺炎以及弥漫性血管内凝血等疾病的发生，这样就需要外源性蛋白酶抑制剂控制体内蛋白酶活性，预防和治疗炎症和血栓性疾病。 基于丝氨酸蛋白酶抑制剂的结构分析及酶—抑制剂复合物的结合模式，本文设计并合成三个系列胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶抑制剂，以精胺酸侧链类似物为先导，通过一系列的酯化，酰化进行结构修饰得到15个目标化合物。其化学结构经过红外，质谱，核磁共振确证，并经过体外胰蛋白酶抑制试验对其初步活性进