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T细胞在免疫反应中扮演着重要角色，有许多细胞表面的分子和胞浆内分子参与T细胞的识别、激活、杀伤等功能，这些分子形成具有固定组成和结构的微环境，称为免疫突簇。TCR识别相应的pMHC的相互作用在免疫突簇中无论在功能上还是在结构上都居于核心部位。
SIV(Simian Immunodeficiency Virus)感染的恒河猴(Macaca mulatta)是目前研究AIDS疫苗的最好动物模型。恒河猴MHC—I类分子提呈抗原肽的复合物的结构还未见报道，本研究通过体外复性，制备了大量的Gag-CM9(CTPYDINQM，181-189)-Mamu-A*01和Tat—TL8(TTPESANL，28—35)-Mamu-A*01复合物(45kDa)的蛋白，筛选得到了复合物晶体。该晶体一个非对称单位含有两个分子，分辨率达到2.8 A。该结构经分子置换法得到解析，这是非人灵长类报道的第一个MHC结构。
Mamu—A*01复合物的整体结构与以往报道的MHC I分子复合物的结构非常相似。两个Mamu—A*01复合物清楚地证实了，表位高度保守的第三位脯氨酸锚定在Mamu-A*01重链的Pocket D中，展示了Mamu—A*01与两个优势表位在原子水平上的相互作用。通过这两个结构的分子模型，讨论了CTL逃逸的基础。该研究对于设计Mamu—A*01限制的CTL高亲和力的表位具有应用价值，从而对研究AIDS疫苗起到推动作用。
另外，研究了MHC-I类分子特异性激活性受体CD160。本研究使用原核系统表达CD160蛋白，经体外复性，纯化得到毫克级的蛋白可以用于结构研究。通过表面BIAcore生物传感器，初步得出CD160胞外段与其配体HLA-Cw*0304的解离常数为70 nM，但是发现它不与HLA-G结合。研究CD160和其配体HLA-Cw*0304的结构，将提供NK细胞和CTL细胞在杀伤靶细胞过程中细胞表面分子相互作用的精细结构，并为将来调控免疫反应提供基础。