【摘 要】
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流感病毒基质蛋白M1是流感病毒粒子中含量最丰富也是相对比较保守的病毒蛋白。它是一种能参与病毒的复制、组装、出芽等多个过程的多功能蛋白。流感病毒作为专性细胞寄生物，需
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流感病毒基质蛋白M1是流感病毒粒子中含量最丰富也是相对比较保守的病毒蛋白。它是一种能参与病毒的复制、组装、出芽等多个过程的多功能蛋白。流感病毒作为专性细胞寄生物，需要宿主细胞提供它复制所需要的养分及相关的宿主因子。因此研究病毒与宿主的相互作用对于更好地了解病毒的致病机理及跨种间的感染机理有非常重要的意义。
本论文通过酵母双杂交的方法从人肾cDNA文库中筛选到几种与M1相互作用的宿主因子，Cyclophilin A是其中一种。通过GST Pull-down实验验证了M1与CypA存在直接的相互作用。同时CypA能够整合到流感病毒粒子中。另外，CypA能够与人源、禽源、猪源的流感病毒M1相互作用，这就表明二者的相互作用在不同亚型的流感病毒中有一定的保守性。通过免疫共沉淀(Co-IP)进一步验证了二者的相互作用。并且通过截短体之间的相互作用实验，确定出了CypA与M1之间相互作用的位点，M1蛋白的aa106-165是CypA与其结合的区域。
过表达CypA能够明显地抑制流感病毒的复制，并且这种抑制作用与CypA本身的肽脯氨酰顺反异构酶活性无关。RNA干扰CypA后，有利于流感病毒的复制，初步推测CypA是流感病毒的抑制性因子。在做免疫荧光的实验中，发现CypA能够阻碍M1从细胞质运输到细胞核中。并且过表达CypA的细胞系对流感病毒的易感性明显低于正常细胞。另外，体外实验表明CypA能够增强M1蛋白的聚合。除此之外，CypA抑制剂CsA以及一些小分子化合物抑制剂对流感病毒也有不同程度的抑制作用。但其抑制机理还有待于进一步的研究。
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