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金属离子在生命体系中扮演着重要的角色，大部分原核生物通过金属调控蛋白质严格控制着体内金属离子的平衡浓度。前期研究发现R.metallidurans CH34菌株可以通过pbr操纵子编码响应和转运重金属离子相关蛋白质来维持体内二价铅离子的平衡。pbr操纵子的转录表达受到了调控因子PbrR的严格控制。该调控因子属于具有双重转录调控作用的MerR家族蛋白质的一员，目前它也是自然界中发现的特异性最强的调控pb2+的蛋白质。对MerR家族其它蛋白质的研究表明，这些调控蛋白质可以通过改变启动子DNA的构象来实现转录抑制和激活的双重功能。没有结合金属的调控蛋白质可以结合启动子DNA，阻碍RNA聚合酶识别启动子片段。当蛋白质结合金属时，通过蛋白质构象改变可以轻微的扭曲启动子DNA的结构进而激活转录。因此，了解PbrR与pb2+相互作用的结构及其分子机制具有非常重要的科学意义。 针对这一问题，经过努力，成功解析了分辨率为2.0(A)的PbrR-Pb2+复合物的晶体结构。该同源二聚体的结构表明，pb2+和蛋白质上三个保守的半胱氨酸Cys78，Cys113，Cys122形成一个独特的三角锥形配位结构。据所知，该复合物晶体结构是金属蛋白质中第一个pb2+-S配位的三角锥形结构。虽然这个结构很少见，但对于生物体来说却是一个很灵敏的基因调控模型。通过EDTA配体竞争实验，利用紫外可见光谱数据进一步分析出蛋白质可以和金属之间以非常高的亲和力结合在一起，它们之间的平衡常数达到了1.23(±0.13)×1013M-1。以上这些研究结果对于了解MerR家族蛋白质对金属的响应性，选择性以及生物体的调控机制有着非常重要的意义。