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TCR在抗原识别和细胞免疫中至关重要，关于TCR的研究在过去很长的一段时间层出不穷。本实验室发现了一种新型的TCR-Vδ/VβTCR，本文利用Alanine Scanning对这种TCR与p-HLA-A2402的相互作用进行了初步研究。复性是一个繁琐的技术，一种蛋白一种方法，甚至有一些蛋白根本无法用正常的方法复性。
本研究努力改进Vδ/VβTCR复性方法，尝试各种各样的设计，找到一个相对简便快捷的方法。在复性方法确定后，对突变为Alanine的16个突变体进行大规模复性得到可溶性蛋白后，一一来做Biacore。芯片用CM5，固定相是TCR突变体，阳性对照是野生型Vδ/VβTCR，阴性对照是BSA，流动相是p-HLA-A2402。从实验结果看出各残基与配体相互作用面积的大小与其复合体中的贡献有一定的相关性。也有些例外，文中对这些例外做了合理的解释。总的来说，无论HLA-A2402还是多肽，在复合体形成过程中都不可或缺。疏水性相互作用是Vδ/VβTCR与多肽相互作用的主角。Wolynes的能量通道理论并配合自然选择学说很好地解释了蛋白折叠的高效性，而非掉入能量陷阱。至于存不存在可以逃脱自然选择的能量陷阱，一直没有明确的答案。本文发现p-HLA-A2402复性后至少存在两种不同的构象，并通过对其与Vδ/VβTCR和CD8αα相互作用的研究，给出了初步答案。