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质谱仪测定表明重组人铜锌超氧化物歧化酶(rhCu/Zn-SOD)的分子量为32kU;该酶对胃蛋白酶和胰蛋白酶的稳定性较差;阴离子试验表明,超氧阴离子与酶的结合可以被普通阴离子竞争性抑制;傅立叶变换红外光谱技术研究结果表明,在干燥过程中,酶的二级结构容易发生变化,溶液状态的二级结构稳定性最高.
重组人铜锌超氧化物歧化酶的性质研究
【摘 要】
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质谱仪测定表明重组人铜锌超氧化物歧化酶(rhCu/Zn-SOD)的分子量为32kU;该酶对胃蛋白酶和胰蛋白酶的稳定性较差;阴离子试验表明,超氧阴离子与酶的结合可以被普通阴离子竞争性
【机 构】
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华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室,上海,200237
【出 处】
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中国药学会学术年会
【发表日期】
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2004年期
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