【摘 要】
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目的：在原核系统中表达并纯化重组MBD2融合蛋白,并对其体外抗NTHi的活性进行初步研究.方法：利用本实验室已经构建好的原核表达质粒pET32-mBD2,在优化的表达条件下诱导重组
【机 构】
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四川大学华西基础医学与法医学院微生物教研室,四川成都 610041
【出 处】
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第三届中国临床微生物学大会暨微生物学与免疫学论坛
论文部分内容阅读
目的：在原核系统中表达并纯化重组MBD2融合蛋白,并对其体外抗NTHi的活性进行初步研究.方法：利用本实验室已经构建好的原核表达质粒pET32-mBD2,在优化的表达条件下诱导重组质粒高效表达；采用亲和层析法对目的蛋白进行纯化,肠激酶切除标签蛋白,获得成熟的重组MBD2； SDS-PAGE分析重组MBD2的分子量大小及表达情况；体外抑菌实验观察重组蛋白浓度、作用时间、外界环境中的盐离子浓度及重组蛋白构象改变对重组MBD2抗菌活性的影响.结果：SDS-PAGE分析显示表达产物在酶切前后均获得了单一的目的条带,与理论重组蛋白的分子量大小相符.酶切前后的纯化产物经超滤浓缩后,测得其蛋白浓度分别为1.2g/L及7.5mg/L.体外抑菌实验结果显示,重组MBD2体外具有明显的抗NTHi活性,培养120min后,其最小抑菌浓度(MIC)值为40μg/ml,最小杀菌浓度(MBC)值为160μg/ml.重组MBD2的抗菌活性随着其浓度的增加及作用时间的延长而增强,但外环境NaCl浓度的增高及重组蛋白二硫键的破坏会抑制其抗菌活性.结论：MBD2蛋白在原核系统中获得较高浓度和纯度的表达,重组MBD2对NTHi具有杀菌作用,其杀菌作用除受本身的浓度和构象影响外,还受作用时间及外环境中无机盐浓度的影响.
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