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目的：获得TNFR：IgGFc融合蛋白，并对其功能进行研究。
方法：以含有信号肽的TNFR和IgGFc融合基因为模板，在上游引物中引入原核细胞高频密码子，PCR扩增去信号肽TNF受体(P55)胞外区和IgGFc融台基因(TNFR：IgGFc)，亚克隆入pUC19载体，经序列测定正确后克隆入原核表达载体pRsetA中。将重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3)，实现原核系统表达。通过生化和生物学方法对表达产物进行鉴定。
结果：重组蛋白表达量占菌体总蛋白的25％，免疫蛋白印迹证实为我们所构建了的融合蛋白，ELISA实验表明融合蛋白可与TNF很好的结合，体外的抗TNF细胞毒性活性检测，证明该蛋白可颉抗TNF的毒性作用。
结论：TNFR：IgGFc融合蛋白得到高效表达，获得具有生物学活性的重组蛋白，为深入研究TNFR：IgGFc提供了材料。