【摘 要】
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目的:获得人angioarrestin C-末端hFD融合表达蛋白,并对其功能进行了初步研究.方法:用DNA重组法构建了hFD cDNA和麦芽糖结合蛋白重组原核表达质粒pMAL-C2-hFD.将重组质粒转入
【机 构】
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第二军医大学基础部生物化学与分子生物学教研室,上海,200433
【出 处】
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第15次全国干扰素及细胞因子学术会议
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目的:获得人angioarrestin C-末端hFD融合表达蛋白,并对其功能进行了初步研究.方法:用DNA重组法构建了hFD cDNA和麦芽糖结合蛋白重组原核表达质粒pMAL-C2-hFD.将重组质粒转入大肠杆菌E.coli BL21(DE3),经0.3 mmol/L IPTG在37℃条件下诱导4h,SDS-PAGE检测.取上清纯化、透析、浓缩并冻干,以此为抗原免疫Balb/c小鼠制备多抗.结果:融合蛋白表达量约占细菌总蛋白的20％.多抗效价达1∶10240,此多抗可以与pET-22b(+)表达系统获得的hFD重组蛋白发生很好的抗原抗体反应.结论:angioarrestin的C-末端hFD在大肠杆菌中得到高效表达,以此为抗原制备的抗angioarrestin多克隆抗体为深入研究angioarrestin提供了材料.
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