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本文研究了热休克蛋白90（Hsp90）对热应激条件下鸡血淋巴细胞糖皮质激素受体（GR）蛋白及其mRNA表达水平的影响。实验将肉仔鸡外周血淋巴细胞分成对照、抑制（在对照组培养基中添加1μM浓度Hsp90抑制剂格尔得霉素）和诱导（在对照组培养基中添加10mM浓度Hsp90诱导剂谷氨酰胺）3组进行培养，24 h后对培养的所有细胞进行41℃热应激处理，并于热应激前后各时间点（-24h、0h、0.5h、1h、3h）对各组细胞进行GR和Hsp90 mRNA及其蛋白表达水平检测。试验结果表明：1. 胞浆Hsp90的表达量在热应激后0.5h达到最大（P<0.001），胞浆GRα在热应激0h时含量最高，而胞核GRα在热应激后3h的含量高于0.5h和1h的含量，说明胞浆GRα可能在向胞核转移，GRα的核转位能力（即胞核GRα/ β的值）在0.5h最强，抑制剂抑制了Hsp90的蛋白表达；2.在热应激条件下诱导剂组Hsp90mRNA的表达量在热应激后0.5至1小时达到较高水平（P <0.001），GRmRNA的表达量在热应激后1小时大幅增加（P<0.001），说明Hsp90诱导剂谷氨酰胺在热应激后短时间内小幅诱导Hsp90mRNA增加后能导致GRmRNA的大量表达；3.相关性分析表明，Hsp90mRNA和GR mRNA的表达、胞浆Hsp90和胞核GRα/ GRβ、胞浆Hsp90和胞核GRα、胞核GRα和细胞中GRα均呈显著或极显著相关（P<0.05，P<0.01），可能说明在热应激前后随着Hsp90mRNA表达的增加GRmRNA的表达量增加，而胞浆中增加的Hsp90蛋白又促进了GRα的核转位（GRα/ GRβ增加），胞核中的GRα在热应激过程中具有重要作用。