【摘 要】
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蛋白质是由不同的L-α-氨基酸通过肽键结合形成的复杂聚合物,具有特定的空间结构和手性环境,能够特异性地且以不同的亲和力结合各类分子,对一些在多糖、环糊精、冠醚、刷型等
【机 构】
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华南师范大学化学与环境学院华南师范大学化学与环境学院;广州研创生物技术发展有限公司
【出 处】
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中国化学会第六届全国分子手性学术研讨会
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蛋白质是由不同的L-α-氨基酸通过肽键结合形成的复杂聚合物,具有特定的空间结构和手性环境,能够特异性地且以不同的亲和力结合各类分子,对一些在多糖、环糊精、冠醚、刷型等手性固定相上无法分离的手性化合物表现出特殊的手性识别能力1,2.目前,牛血清蛋白(BSA)、人血清蛋白(HAS)、α-酸性糖蛋白(AGP)、卵粘蛋白(OVM)、胃蛋白酶和纤维素水解酶等作为手性选择剂被应用于制备新型的手性分离材料.本文采用羰基咪唑柱上衍生法3,4将牛血清蛋白(BSA)固定到氨丙基硅胶表面,通过改变BSA的初始浓度和键合时间得到一系列不同蛋白键合量的手性固定相.如图1所示,随着BSA初始浓度从1.0 mg·mL-1增加12.0 mg·mL-1,蛋白键合量从42 mg显著增加到180 mg,而进一步增大浓度至16.0 mg·mL-1时,蛋白键合量反而降低.
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