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为构建既具有凝集性又具有免疫反应性的双功能融合蛋白，本研究以重组质粒pMD-2E8ScFv和pETmE2为模板，应用PCR方法分别扩增出目的基因2E8ScFv(抗人红细胞H抗原单链抗体基因)和mE2(猪瘟E2蛋白主要抗原编码区基因)。采用重叠延伸(SOE)PCR的方法将2E8ScFv和mE2拼接成融合基因2E8mE2，经测序正确后，将2E8mE2亚克隆入pET-DsbA原核表达载体，经PCR和酶切鉴定，表明重组表达质粒pET-DsbA-2E8mE2构建成功。将该重组表达质粒转化入宿主菌BL21(DE3)PlysS中，用IPTG进行诱导表达，表达的融合蛋白经SDS-PAGE电泳、免疫印迹和BandScan软件分析。结果表明：2E8mE2融合基因在大肠杆菌中获得了高效表达，表达产物大部分以不溶的包涵体形式存在，分子量约为65kDa，与预期的大小一致；融合蛋白的表达量约占菌体总量的30％左右。Western_blotting与红细胞凝集试验证实：2E8mE2融合蛋白既能够与人红细胞结合，又能够与CSFV抗体反应，具有双功能特性。