【摘 要】
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目的在大肠杆菌中表达出可溶性的重组人IL-21融合蛋白,进一步纯化并初步检测其免疫学活性。方法通过降低培养温度等优化条件表达出可溶性的IL-21融合蛋白,蛋白经过亲和层析、
【机 构】
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青岛大学医学院附属医院临床免疫检验科; 青岛大学医学院医药生物技术重点实验室;
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目的在大肠杆菌中表达出可溶性的重组人IL-21融合蛋白,进一步纯化并初步检测其免疫学活性。方法通过降低培养温度等优化条件表达出可溶性的IL-21融合蛋白,蛋白经过亲和层析、Thrombin酶切和离子交换层析等一系列的纯化,MTT法分析纯化后的蛋白对T细胞的增殖作用。结果表达出可溶性的重组人IL-21融合蛋白,纯化后得到重组人IL-21,纯度达95%,并能促进T细胞的增殖作用。结论首次报道在大肠杆菌中可溶性表达人IL-21,纯化后的IL-21在体外和IL-2具有类似的活性。为其大量制备和体内的生物学活性研究奠定了基础。
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