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作者通过对人类神经ｔａｕ蛋白在Ｃ．ｃｏｌｉ中的表达及分离纯化，并观察肝素对其分子聚集和脱磷酸化的影响以及内源荧光在不同浓度的盐酸胍溶液中的变化，发现ｔａｕ蛋白的内源荧光强度在ＧｕＨＣｌ浓度为１．５ｍｍｏｌ／Ｌ左右有明显改变。ｔａｕ蛋白分子的聚集在低温状态下较为明显，说明人类神经ｔａｕ蛋白在常温下可能具有某种相对稳定的分子构象。放射自显影实验结果表明，肝素有促进ｔａｕ蛋白分子二聚体的形成。尽管Ｇｅｏｄｅｒｔ等认为肝素促进ｔａｕ的异常磷酸化而导致分子聚集，但是他们观察到肝素同时具有促进ｔａｕ蛋白的脱磷酸化作用。提示肝素可能具有调节ｔａｕ蛋白分子磷酸化和聚集状态的作用。