【摘 要】
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The structure of a novel proteinase A inhibitor (GLPIA1) purified from G.lucidum by submerged fermentation was researched.There are four kinds monosaccharide in GLPIA1 determined by gas chromatography
【机 构】
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The Key Laboratory of Industrial Biotechnology, Ministry of Education, Jiangnan University,Wuxi 2141
【出 处】
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华东六省一市生物化学与分子生物学会2008年学术交流会
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The structure of a novel proteinase A inhibitor (GLPIA1) purified from G.lucidum by submerged fermentation was researched.There are four kinds monosaccharide in GLPIA1 determined by gas chromatography,including glucose,mannose,arabinose,rhamnose,the percentage of glucose is about 96%.Analysis by IR Spectrum,1H-NMR and 13C-NMR,proved that GLPIA1 is a typical glucoprotein,Its backbone included β-1,3-glucide linkage,the branch of β-1,6glucosidic linkage exists rarely.After GLPIA1 was hydrolyzed by neutral proteinase and trypsin or by β-1,3 glucanase,the inhibitory activity obviously decreases.To explore the relationship between dimensional structure and inhibitor activity of GLPIA1 the chemical reaction of Congo red was applied to forecast the dimensional structure of GLPIA1 and to observe the changes of dimensional structure.The result displays that GLPIA1 is triple helical conformation in water.After being treated with different concentrations of sodium hydroxide,the inhibitor activities vary with the change of dimensional structure.Obviously,the dimensional structure of GLPIA1 is tightly related with biological activities.
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