Discovery of novel allosteric effectors based on the predicted allosteric sites for D-3-phosphoglyce

来源 :2013年第四届全国“跨学科蛋白质研究”学术讨论会 | 被引量 : 0次 | 上传用户：dddddddddddddzzzz

【摘要】

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　　D-3-phosphoglycerate dehydrogenase (PGDH) from Escherichia coli catalyzes the first critical step in serine biosynthesis[1], and can be allosterically inhib

【作者】

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王倩戚逸飞尹宁来鲁华

【机构】

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北京大学化学与分子工程学院分子动态与稳态结构国家重点实验室,北京100871北京大学定量生物学中心,北京100871北京大学化学与分子工程学院分子动态与稳态结构国家重点实验室,北京100871;北京大

【出处】

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2013年第四届全国“跨学科蛋白质研究”学术讨论会

【发表日期】

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2013年10期

【关键词】

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D-3-phosphoglycerate dehydrogenase Escherichia coli allosteric regulation small

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　　D-3-phosphoglycerate dehydrogenase (PGDH) from Escherichia coli catalyzes the first critical step in serine biosynthesis[1], and can be allosterically inhibited by serine[2].

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