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丝组二肽是具有多种生物功能的最小的肽,如其能切割核酸、蛋白及碳酸酯[1,2].人类腺苷酸核糖基化因子(human ADP-ribosylation factor 1,hARF1)是一种具有代表意义的小G蛋白,主要在细胞内发挥着调节囊泡运输的功能[3,4].hARF1蛋白有181个氨基酸组成,其二级结构中含有30％的α-螺旋,一共有8个α-螺旋,含有55个氨基酸；25％的β-折叠,一共有9条β-片层,含有46个氨基酸.本论文研究丝组二肽对hARF1蛋白的切割活性,主要考察丝组二肽对底物蛋白切割活性的普适性,继续深入研究丝组二肽对蛋白的切割作用机制及特点.研究结果表明,在Britton-Robinson缓冲液中,随着保温时间和温度的增加,丝组二肽对hARF1的切割作用明显增强(图1).利用高分辨质谱解析切割产物,发现切割产物的分子量多处于1000-2500 Da之间,随着反应时间的延续,大于2500 Da的产物逐渐消失；通过Biotool 软件对产物序列进行归属(图2),根据"丝组二肽对含有较多α-螺旋结构的蛋白质的切割活性较低"[5]进行排除,发现可疑片段中末端氨基酸除了落在β-片层,多数是在肽链走向发生改变的Loop区域.但是,这一结论还有待进一步验证.