【摘 要】
：
蛋白质需要折叠形成特定的三维结构才能执行其生物功能，因此研究蛋白质的折叠机制有着非常重要的生物意义.然而由于氨基酸残基相互作用的复杂性，使得理论模拟蛋白质折叠有
【机 构】
：
中科院上海药物研究所,上海张江祖冲之路555号,201203
论文部分内容阅读
蛋白质需要折叠形成特定的三维结构才能执行其生物功能，因此研究蛋白质的折叠机制有着非常重要的生物意义.然而由于氨基酸残基相互作用的复杂性，使得理论模拟蛋白质折叠有着相当大的困难.我们运用增强取样的分子动力学模拟方法系统地研究了α-螺旋束结构的折叠机制(包括α3D(73氨基酸)、α3W(67氨基酸)及BdpA(46氨基酸)).通过增强取样的分子模拟，我们可以在很短的时间内捕捉到多个折叠/去折叠过程(折叠结构的RMSD值可以低至1.78)，从而可以快速地扫描蛋白质折叠的构象空间，获得蛋白质折叠的路径及相关热力学信息.通过对一系列的α-螺旋束结构的自由能图谱分析，我们发现其折叠机制与氨基酸序列的关联性.以此为基础，我们提出基于氨基酸序列信息的简单理论模型来预测α-螺旋束结构的折叠机制，并成功地应用于各种各样的α-螺旋束蛋白质体系.这一研究帮助我们在原子层面上全面了解α-螺旋束蛋白质的折叠机理.
其他文献
给受体交替堆积分子晶体是一类非常具有潜在价值的有机电子学材料。对于这类体系,给受体分子沿堆积方向交替排列。它们长期以来被认为是不能导电的绝缘体,然而近来的实验
Density functional theory method(DFT),B3LYP,is employed to investigate the stability of heterocyclobutadiene(Hetero atoms refer to N,O,S,P,and Si).The stabi
氧化物热电材料因为高温稳定,无污染,制备方便等特性而受到了热情关注[1,2].用离散变分密度泛函方法(DFT-DVM)计算了失配层钴酸盐Ca3Co4O9及其掺La系列,讨论了电子结构,
采用分子动力学方法在分子力场水平上研究了蛋白质 catabolite repression Hpr(Crh)微晶中水的热运动。研究以重建的晶胞为模型体系，分析了在150K、200K 和291K 下 20ns
光化学反应中的单重态裂变，即单个光子激发获得单重态最终产生两个电子的过程，有助于提高光伏电池效率突破Shockley-Queisser理论上限。采用理论方法研究单重态裂变的微观
本论文采用密度泛函计算研究了一系列高手性角单壁碳纳米管与 Ni55金属团的相互作用。通过对 Ni–C界面电荷传输的分析,发现高手性角单壁碳纳米管终端边沿上的 kink-step
经历H2先断键再加氢的两步模型Horiuti Polanyi机理被长期公认是非均相催化催化加氢过程的唯一机理。基于第一性原理计算,我们在对金催化剂表面不饱和醛酮加氢研究中发现
本文用第一性原理计算三金属Ru13@Pt42-nMon(n=0～18)纳米团簇的结构、电子性质及其表面上氧分子吸附与分解,一氧化碳的吸附与氧化反应。得出下面三个部分的结论:1,正二十面体Ru13@Pt42-nMOn(n=0～18)纳米团簇中Mo原子在地含量下占据顶点位,在高含量下占据边位。通过过剩能,溶解势,核壳作用能的评估来看:Mo原子的加入,团簇的稳定性得到提升。而Bader电荷分析中表明该系
由于在药物，材料和食品合成等领域的大规模应用，钯和镍催化的反应已经引起了科学家们广泛的兴趣。最近，我们采用密度泛函理论研究了钯和镍催化丙二烯硅氢化反应的机理。不同
血红素类铁酶催化的氧化还原反应是典型的两态反应过程。目前，常采用基于密度泛函的△SCF 方法研究两态反应；但这一方法有理论缺陷，应用于开壳层体系受限，各个自旋态的相对能