【摘 要】
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传统观点认为核酸在体内只能被核酸酶降解,胃蛋白酶也只能降解蛋白质。然而最近有报道表明胃蛋白酶也具有降解核酸的活性,但胃蛋白酶与核酸的相互作用机制却尚不清楚。本研究运用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱,三维荧光光谱等方法研究核酸与胃蛋白酶之间的相互作用。结果表明,核酸对胃蛋白酶内源荧光有强烈的猝灭作用,由Stern-Volmer 方程求得此荧光猝灭机理为动态猝灭。同时计算在不同温度下的结合位点数n 和相关
【机 构】
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中国海洋大学食品科学与工程学院 山东青岛 266003
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传统观点认为核酸在体内只能被核酸酶降解,胃蛋白酶也只能降解蛋白质。然而最近有报道表明胃蛋白酶也具有降解核酸的活性,但胃蛋白酶与核酸的相互作用机制却尚不清楚。本研究运用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱,三维荧光光谱等方法研究核酸与胃蛋白酶之间的相互作用。结果表明,核酸对胃蛋白酶内源荧光有强烈的猝灭作用,由Stern-Volmer 方程求得此荧光猝灭机理为动态猝灭。同时计算在不同温度下的结合位点数n 和相关热力学参数,结果表明核酸与胃蛋白酶的结合位点数n 为1,且该结合过程是自发进行的。利用同步荧光光谱及三维荧光光谱技术分析核酸对胃蛋白酶构象的影响,表明核酸与胃蛋白酶相互作用后使胃蛋白酶的微环境和构象发生改变。本研究所得结果为揭示核酸与胃蛋白酶之间的作用机理提供了可靠的实验数据,深化了核酸在生物体胃部转运过程和吸收特性的研究,同时对进一步了解蛋白质的结构和功能关系也提供了可靠的信息。
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