The role of the extracellular N terminus in NMDA receptor subunit assembly

来源 :中国神经科学学会第四次会员代表大会暨第七届全国学术会议(The 7th Biennial Meeting and the | 被引量 : 0次 | 上传用户:Huigle
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  N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptors are unique among the glutamate receptors in that most of the functional NMDA receptors exist as heteromers containing two NR1 and two NR2 subunits.The existence of many isoforms and subunits,and subtype-specific assembly create receptor functional heterogeneity.Despite the important findings obtained with the functional properties,the mechanism of NMDA receptor assembly remains more of a mystery.Biochemical and functional studies indicate that the complete N-terminal domain is important for NMDA receptor oligomerization,while the C terminal domain is not necessary for assembly and formation of a functional channel.However,using the biophysical approach,fluorescence resonance energy transfer (FRET),we found that in the endoplasmic reticulum (ER),even when the whole extracellular N terminus (NT) was truncated,the NR subunit could form homomers or heteromers with each other in HEK293 cells,which indicates that the NT is not the crucial element for the receptor assembly.
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