【摘 要】
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Fc-Ⅲ是一段由13个氨基酸残基组成的多肽,其构象为环状发卡结构,并且含有两个半胱氨酸残基形成的链内二硫键。已有报道证明Fc-Ⅲ能与IgG的Fc的铰链区有较强的亲和结合,并
【机 构】
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北京市海淀区清华大学生命科学学院,100084
【出 处】
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2015中国转化医学大会暨中国转化医学联盟成立大会
论文部分内容阅读
Fc-Ⅲ是一段由13个氨基酸残基组成的多肽,其构象为环状发卡结构,并且含有两个半胱氨酸残基形成的链内二硫键。已有报道证明Fc-Ⅲ能与IgG的Fc的铰链区有较强的亲和结合,并据此将其发展为抗体纯化的工具以及融合蛋白表达标签。为了提升配体多肽与抗体之间的亲和力,我们基于Fc-Ⅲ设计并合成了含有四个半胱氨酸残基的多肽Fc-4C,通过氧化可以形成具有两对二硫键的稳定双环结构。测定数据显示Fc-4C与IgG的亲和力比Fc-Ⅲ提升近了100倍。将Fc-4C肽段偶联到琼脂糖凝胶颗粒上可以高效快捷地对IgG进行分离纯化；Fc-4C连接荧光素FITC后可还用于免疫荧光实验进行蛋白定位与检测。另外,Fc-4C重组表达后还可以作为融合标签,通过IgG偶联的填料对融合蛋白进行分离纯化。进一步,活力测定与热变性实验显示Fc-4C融合标签对目的蛋白碳酸酐酶(CA)的结构与功能都没有显著影响。综合本实验研究,Fc-4C双环肽可以与市面上通用的蛋白A或G竞争,在抗体的检测纯化以及重组蛋白的表达纯化方面都会有很好的应用。
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