【摘 要】
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对蚕蛹源ACE抑制肽的稳定性进行了研究,并通过Lineweaver–Burk 双倒数曲线作图和紫外光谱初步探讨了蚕蛹源ACE抑制肽对ACE 的抑制机理.结果表明:蚕蛹源ACE抑制肽在高温、酸性和碱性条件下不稳定,易失活;冷冻干燥和喷雾干燥对蚕蛹源ACE抑制肽的活性影响较小;蚕蛹源ACE抑制肽对胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶具有较强的抗消化能力,经胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶共同消化后
【机 构】
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江苏科技大学蚕业研究所,江苏镇江 212018;中国农业科学院蚕业研究所,江苏镇江 212018
【出 处】
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全国家(柞)蚕资源高值化利用学术研讨会
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对蚕蛹源ACE抑制肽的稳定性进行了研究,并通过Lineweaver–Burk 双倒数曲线作图和紫外光谱初步探讨了蚕蛹源ACE抑制肽对ACE 的抑制机理.结果表明:蚕蛹源ACE抑制肽在高温、酸性和碱性条件下不稳定,易失活;冷冻干燥和喷雾干燥对蚕蛹源ACE抑制肽的活性影响较小;蚕蛹源ACE抑制肽对胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶具有较强的抗消化能力,经胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶共同消化后,蚕蛹源ACE抑制肽仍能保留初始活性的94.0%;蚕蛹源ACE抑制肽竞争性抑制ACE,其抑制常数(Ki)为0.06mg/mL;ACE被蚕蛹源ACE 抑制肽抑制后,ACE在240~280 nm 附近的紫外吸光值明显增加,初步揭示了蚕蛹源ACE抑制肽抑制ACE活性时,ACE的分子结构发生了改变.
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