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Tau蛋白和蛋白质二硫键异构酶相互作用机制研究
Tau蛋白和蛋白质二硫键异构酶相互作用机制研究
来源 :第十二届全国酶学学术讨论会 | 被引量 : 0次 | 上传用户:jie_169
【摘 要】
:
蛋白质二硫键异构酶(Protein Disulfide Isomerase,PDI)具有折叠酶和分子伴侣等多种生物学功能,在体外可以抑制Tau蛋白的聚集,病理诊断发现PDI和Tau蛋白形成的纤维共定位
【作 者】
:
刘晓灵
王侃
戴斌
胡吉英
陈杰
梁毅
【机 构】
:
武汉大学生命科学学院,病毒学国家重点实验室,武汉430072
【出 处】
:
第十二届全国酶学学术讨论会
【发表日期】
:
2015年10期
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蛋白质二硫键异构酶(Protein Disulfide Isomerase,PDI)具有折叠酶和分子伴侣等多种生物学功能,在体外可以抑制Tau蛋白的聚集,病理诊断发现PDI和Tau蛋白形成的纤维共定位,因此我们想在体外和可诱导细胞模型中研究PDI和Tau蛋白相互作用的机制。
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