【摘 要】
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OPMA-N是一种新型的多功能淀粉酶,它同时具有水解糖苷键活性和转糖苷活性,但是它的催化多功能性的分子机理至今尚不清楚.位于催化位点Glu356附近的Trp358残基不但在GH13_
【机 构】
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吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室,长春130012
【出 处】
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第十一届全国酶学学术讨论会暨邹承鲁诞辰90周年纪念会
论文部分内容阅读
OPMA-N是一种新型的多功能淀粉酶,它同时具有水解糖苷键活性和转糖苷活性,但是它的催化多功能性的分子机理至今尚不清楚.位于催化位点Glu356附近的Trp358残基不但在GH13_20中具有很高的保守性,而且位于TIM桶结构的入口处边缘,同时在空间构象上邻近转苷部位.本研究首先通过同源模建获得了此位点全部20种氨基酸的构象,分析了它们空间位阻和电性效应可能对酶催化产生的影响,最后确定四种具有代表性的定点突变W358K,W358N,W358G,W358D.我们发现：此位点氨基酸残基侧链的空间位阻和电性对OPMA-N的底物结合、催化位点Glue356的空间取向、寡聚化形式以及功能整合和催化多样性都有着很大影响：(1)极性氨基酸残基Ash和负电性的氨基酸残基Asp更有助于形成转糖苷产物,而带正电性的Lys取代后,OPMA-N的转苷活性几乎全部丧失,其产物中的IG3和IG4接近于零,取而代之的是它具有很高的水解活性,葡萄糖和麦芽糖成了它的主要产物,即OPMAN/W358K变成了一种单纯的淀粉水解酶,(2)W358N和W358D的单体及二聚体在总体比例中有了很大增加,它们之和较野生型分别增加了37％和39.5％,而W358K的单体及二聚体之和较野生型则下降了16.5％.此外,实验结果显示,Trp358位点对于多功能淀粉酶OPMA-N热稳定性、酶反应动力学也有一定影响.
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