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目的：制备天然和重组HBHA蛋白，探讨其在结核杆菌感染诊断中的应用价值。方法：用PCR方法从结核分枝杆菌H37Rv基因组扩增出HBHA基因片段。结核分枝杆菌HBHA基因克隆至PQE80L克隆表达载体中，序列测定正确后，将其转化到大肠杆菌(E.coli) BL-21中，再经IPTG诱导表达HBHA蛋白，表达蛋白经SDS-PAGE及Western blot分析后，亲和层析法纯化蛋白，并以此免疫新西兰兔制备多克隆抗体。同时将7H9液体培养基中的卡介苗(BCG)培养至稳定生长期，用CL-6B层析柱分离纯化HBHA蛋白(nHBHA)。观察抗体对不同浓度nHBHA和rHBHA诱导BCG聚集效应的影响。结果所得天然和重组蛋白均有诱导BCG聚集的作用，并均可被多克隆抗体抑制。结论：成功获得天然HBHA和重组HBHA蛋白；证实了两者均具有促进BCG聚集的功能，并可被由重组HBHA诱导产生的多克隆抗体所抑制。从而为进一步研究HBHA的临床诊断价值提供了实验依据。