【摘 要】
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蛋白质变性是指在某些物理(热、压强等)和化学因素(尿素(urea)、盐酸胍(GdmCl)等)作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其物理化学性质的改变和生物活性的丧失的过程.以
【机 构】
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北京大学化学与分子工程学院 北京 100871
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蛋白质变性是指在某些物理(热、压强等)和化学因素(尿素(urea)、盐酸胍(GdmCl)等)作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其物理化学性质的改变和生物活性的丧失的过程.以往大部分研究变性机制的工作都是在系综层次上进行的，实验发现蛋白质在变性剂作用下的自由能改变量与变性剂的量呈线性关系.而系综层次描述的是体系的平均性质，体系内各种状态出现的概率信息在这一过程中丢失了.单分子方法[2]的引入使对于体系细节的研究成为可能.描述解折叠态的构象主要有两种模型，一种是Transfer model[3]，另一种是Binding model[4].Transfer model根据实验中蛋白质残基相互作用ε和变性剂浓度的线性关系，将自由能变化量与变性剂浓度关联起来，很好地满足了自由能变化量与变性剂浓度间的线性关系；Binding model则将变性过程看作是变性剂与蛋白质残基结合的过程来研究体系自由能变化，并不能满足自由能变化量与变性剂浓度间的线性关系.我们考虑基于上述两个模型，对蛋白质变性过程自由能变化量进行分析，并对两种模型的普适性进行说明.
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