【摘 要】
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致病性的朊蛋白(prion protein,PrPsc)导致蛋白质错误折叠和聚集,引起动物和人类的认知和运动功能的严重衰退直至死亡.其关键序列Prion106-126 具有许多和全长PrPsc 相同
【机 构】
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国家纳米科学中心,北京海淀区中关村北一条11号,100190
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致病性的朊蛋白(prion protein,PrPsc)导致蛋白质错误折叠和聚集,引起动物和人类的认知和运动功能的严重衰退直至死亡.其关键序列Prion106-126 具有许多和全长PrPsc 相同的性质,可作为研究朊蛋白聚集性质和生物毒性的模型体系.我们首先利用扫描隧道显微技术(STM)对其关键序列Prion106-126 的组装结构进行了成像,稳定的β折叠区可以获得稳定的高分辨STM 图像,由此获得Prion106-126 的β折叠核心区为AGAAAAGA.另外我们还利用STM 研究了标记分子硫黄素(ThT)与淀粉样纤维β片层的结合位点,发现ThT 集中吸附于Prion106-126 的核心序列AGAAAAGA 上,并发现伴随ThT 分子浓度的增大,Prion106-126 组装的完整性和连续性也逐渐被破坏.由此我们认为ThT 小分子干扰纤维形成的机理为破坏片层内Prion106-126的排列.此研究对于理解Prion 的纤维聚集结构及其β折叠结构组装驱动力有帮助,并对Prion 有关疾病的预防和治疗有指导意义.
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