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本研究通过扩增番红霉素A生物合成基因簇中MbtH蛋白sfmF，构建sfmF融合蛋白原核表达质粒，在大肠杆菌BL21(DE3)中诱导表达并进行纯化。通过PCR法，扩增sfmF基因，将扩增产物克隆至pTLVl，测序鉴定插入基因与目标基因一致后，亚克隆至表达载体pET28a，转化宿主菌BL21 (DE3)中通过IPTG进行诱导表达、蛋白纯化，SDS-PAGE鉴定。经PCR、测序鉴定，成功的构建了sfmF基因表达质粒，采用考马斯亮蓝染色法检测重组蛋白表达，pET28a-sfmF可以高效地表达sfmF, IPTG诱导后所表达的sfmF蛋白约占细菌总蛋白的30%。其分子量大小与预期一致。